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- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b- `b
Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―Β―
Angiotensinogen
ββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββ
top
Angiotensinogen (frΓΌher auch Hypertensinogen genannt) ist ein Protein und Prohormon mit 452 AminosΓ€uren, das durch das Enzym Renin in das aus zehn AminosΓ€uren bestehende Peptid Angiotensin I umgewandelt wird (sogenannte posttranslationale Modifikation); daraus kΓΆnnen weitere Angiotensine produziert werden, die jeweils spezifische biologische Funktionen besitzen.
Contents
β’ Funktion
β’ Quellen
ββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββββ
Proteinbiosynthese
Nach der Translation durch Hepatozyten und dem Transport zur Leberzellmembran wird die Signalsequenz von der Proteinkette abgetrennt und das entstehende Angiotensinogen ins Plasma abgegeben. Das in der Leber gebildete Angiotensinogen zirkuliert im menschlichen Blutplasma. Bei der elektrophoretischen Auftrennung der SerumeiweiΓe wandert es in der Ξ±2-Globulin-Fraktion mit.
Die PrimΓ€rstruktur des humanen Angiotensinogens besteht aus 452 AminosΓ€uren mit einer MolekΓΌlmasse von 49.761 Da.cite-ref-u-1-0[1] Das Gen liegt auf dem langen Arm von Chromosom 1. Daraus wird das Dekapeptid Angiotensin I durch enzymatische Abspaltung der zehn N-terminalen AminosΓ€uren gebildet.
Funktion
Angiotensinogen ist ein PrΓ€kursor-Protein des fΓΌr die Blutdruckregulation wichtigen Renin-Angiotensin-Aldosteron-Systems (RAAS). Durch enzymatische Spaltung liefert es die Peptidhormone der Angiotensine. Renin spaltet Angiotensin I ab. Angiotensin-konvertierendes Enzym (ACE) spaltet Angiotensin II von Angiotensin I ab. Die Angiotensine III und IV kΓΆnnen aus I und II entstehen. ACE2 spaltet Angiotensin II und erzeugt Angiotensin 1-7, das auch mithilfe von Neprilysin aus Angiotensin I entstehen kann. ACE2 erzeugt auΓerdem Angiotensin 1-9 aus Angiotensin I.cite-ref-u-1-1[1]
Pos. 10 20 30 40 50 480 485 Name
<ββββββ Signalpeptid (1-33) βββββββ><ββββββ Angiotensinogen (34-485) βββββ>
MRKRAPQSEM APAGVSLRAT ILCLLAWAGL AAGDRVYIHP FHLVIHNEST ... ALHFLGRVAN PLSTA
DRVYIHP FHL Angiotensin I (1-10)
DRVYIHP FH Angiotensin 1-9
DRVYIHP F Angiotensin II (1-8)
ARVYIHP F Angiotensin A
RVYIHP F Angiotensin III (2-8)
VYIHP F Angiotensin IV (3-8)
DRVYIHP Angiotensin 1-7[1]
Quellen
cite-note-22. β Ohkubo, H. et al. (1983): Cloning and sequence analysis of cDNA for rat angiotensinogen. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. Bd. 80, S. 2196β2200. PMID 6572971
cite-note-33. β Kageyama, R. et al. (1984): Primary structure of human preangiotensinogen deduced from the cloned cDNA sequence. In: Biochemistry. Bd. 23, S. 3603β3609. PMID 6089875